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微藻质体溶血磷脂酸酰基转移酶与上游3-磷酸甘油酰基转移酶相互作用,并通过两个跨膜结构域确定其底物选择性
日期: 2022-03-28     查看次数: 162

 

Algal Research (IF= 4.401) 2020-12-19

中国科学院水生生物研究所 韩丹翔课题组

单细胞绿藻莱茵衣藻的溶血磷脂酸酰基转移酶(CrLPAAT1)是参与三酰基甘油生物合成的关键酶。然而,对CrLPAAT1的生化特性的研究受到其膜结合性质的阻碍。在本研究中,重组CrLPAAT1以溶解形式纯化,并用于综合生化表征。重组CrLPAAT1偏好于pH 6.5-7.5、30°C和体外镁离子存在的条件。与膜相关的CrLPAAT1类似,纯化的CrLPAAT1更偏向于利用C16:0-CoA而不是其他酰基供体,显示出比膜结合酶更广泛的底物选择性。通过比较野生型CrLPAAT1和跨膜结构域截短酶,本研究发现 CrLPAAT1的两个跨膜结构域导致其对C16:0-CoA的底物偏好。此外,该研究发现CrLPAAT1在体外通过其两个跨膜结构域与水溶性质体3-磷酸甘油酰基转移酶(CrGAPTcl)相互作用。CrLPAAT1和CrGPATcl之间的相互作用可以由酰基辅酶A和溶血磷脂酸以剂量依赖性方式进行负调节。综上所述,这种调节模式可能代表了藻类细胞在各种环境条件下控制脂质代谢稳态的新机制。

原文链接:Microalgal plastidial lysophosphatidic acid acyltransferase interacts with upstream glycerol-3-phosphate acyltransferase and defines its substrate selectivity via the two transmembrane domains

https://doi.org/10.1016/j.algal.2019.101758

 

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